實驗者系列：蛋白質生物化學與蛋白質組學（導讀版）

前言
第四版前言
致謝
縮略語
1常規(guī)技術
1．1緩沖液的配制
1．2蛋白質定量
1．2．1BCA法
1．2．2Bradford法
1．2．3Lowry法
1．2．4Starcher法
1．2．5比色法測定蛋白質的濃度
1．3凝膠電泳
1．3．1SDS凝膠
1．3．2快捷法：無堆積膠的SDS凝膠電泳
1．3．3天然凝膠
1．4凝膠染色
1．4．1固定
1．4．2染色
1．4．3干膠
1．5沉淀和濃縮
1．5．1變性沉淀
1．5．2天然沉淀
1．5．3濃縮
1．6印跡
1．6．1蛋白質印跡顯色
1．6．2封閉
1．6．3免疫顯色
1．6．4Ca2+結合
1．6．5配體顯色
1．7凝膠和印跡的放射自顯影
2配體結合
2．1放射性配體標記
2．1．1肽和蛋白質的碘化
2．1．2第二天——碘化過程的問題和對策
2．1．3低分子量分子的碘化
2．1．4碘化組分的純化
2．1．5碘化法的優(yōu)點和缺點
2．1．6氚標記
2．2結合
2．2．1膜的分離
2．2．2結合實驗
2．2．3膜結合實驗
2．2．4膜結合實驗的改進
2．2．5可溶性蛋白的結合實驗
2．2．6無法結合
2．3結合數(shù)據(jù)的分析
2．3．1平衡態(tài)結合反應
2．3．2動力學
2．4配體交聯(lián)
2．4．1三組分交聯(lián)（3C交聯(lián)）
2．4．2光親和交聯(lián)
2．4．3交聯(lián)實驗的對照
2．5結合蛋白的用途
3膜蛋白的溶解
3．1去垢劑
3．1．1名詞解釋
3．1．2去垢劑的使用
3．2溶解
3．2．1溶解的標準
3．2．2溶解膜蛋白的物理參數(shù)
4通過功能測定檢測蛋白質
4．1轉運體
4．1．1脂質體
4．1．2蛋白脂質體
4．2膜蛋白的重組還原
4．2．1從溶液中重組
4．2．2重組人預先形成的脂質體
4．3通量實驗
4．3．1流入檢驗
4．3．2流出檢驗
4．4一些建設性的意見
5去除雜質和純化
5．1純粹娛樂——蛋白質純化的過程
5．2常規(guī)純化方法
5．2．1柱層析技術
5．2．2基于分子量差異的純化
5．2．3基于電荷差異的純化
5．2．4疏水層析
5．2．5藍色凝膠
5．3親和層析
5．3．1凝集素層析
5．3．2配體層析
5．4純度檢驗
5．5純化蛋白的作用
6抗體
6．1多克隆抗體的獲得
6．1．1抗原
6．1．2佐劑
6．1．3注射抗原和取血清
6．1．4抗體純化
6．2免疫沉淀
6．2．1利用固定化蛋白A進行免疫沉淀
6．2．2利用固定化抗體進行免疫沉淀
6．3免疫親和層析
6．4不純蛋白的抗體
6．5免疫學檢測技術
7蛋白質組學
7．1簡介
7．2取樣
7．3雙向凝膠電泳
7．4肽和蛋白質質譜
7．4．1質譜儀
7．4．2MALDI質譜的樣品制備
7．4．3MALDI和ESI質譜的用途
7．5蛋白質芯片
7．5．1應用SELDI技術的蛋白質芯片
7．5．2幸運餅干——蛋白質芯片的可行性
7．5．3適配體
7．6微序列分析
7．6．1蛋白質樣品準備
7．6．2封閉的N-末端
7．6．3蛋白質裂解成肽段
7．6．4Edman降解
7．6．5羧基端序列分析
7．6．6肽段的階梯序列分析
7．7策略性的觀點
8亞基
8．1亞基的數(shù)量與比例
8．1．1關于確定亞基比例的難點
8．1．2X_射線結構解析確定亞基數(shù)量與比例
8．1．3雜交實驗確定亞基數(shù)量與比例
8．1．4交聯(lián)實驗確定亞基數(shù)量與比例
8．1．5氨基酸分析或抗體法確定亞基數(shù)量與比例
8．2什么力量使我們在一起?——亞基問的結合
9糖蛋白
9．1蛋白質糖基化的方式、位點和作用
9．2凝膠電泳檢測糖蛋白
9．3印跡法檢測糖蛋白
9．3．1非選擇性糖蛋白顯色
9．3．2選擇性（凝集素）顯色
9．4脫糖基化
9．4．1糖基化抑制劑
9．4．2內(nèi)切糖苷酶
9．4．3化學法脫糖基化
9．5糖鏈
9．5．1單糖組分
9．5．2結構與序列
10凝聚寶藏：論文的寫作
10．1關于論文
10．2關于論文寫作
11沙漠探險：文獻的調研
最后的話
附錄A 專業(yè)資源
A．1供應商
A．2產(chǎn)品供應商
索引